Predicción de la estructura tridimensional de las enzimas ACR2 del género Lupinus

Abstract

El arsénico (As) es un metal pesado (MP) que se encuentra de forma natural en la corteza terrestre. Debido a la acción de la naturaleza y a la intervención del hombre, el As se ha convertido en un contaminante recalcitrante. La toxicidad del As, además de la capacidad de bioacumularse, lo han convertido un contaminante de interés, por lo que se están buscando nuevas estrategias para su biorremediación. Las plantas se ven afectadas por la toxicidad del As a nivel morfológico, fisiológico y metabólico; sin embargo, estas han desarrollado mecanismos de defensa contra el daño por este MP. Uno de los mecanismos para contrarrestar el efecto tóxico del As dentro de la célula es la reducción de As(V) a As(III) por medio de la enzima arseniato reductasa (ACR2), la cual puede interactuar con fitoquelatinas y ser transportado a la vacuola. Las enzimas ACR2 son homólogas a las enzimas fosfatasas CDC25. Las especies del género Lupinus que se caracterizan por crecer en sitios contaminados con MPs son de interés por su posible potencial como herramienta de biorremediación. El objetivo de este trabajo fue buscar proteínas con posible función de ACR2, y modelar su estructura, con el fin de sentar las bases para, posteriormente, llevar a cabo un análisis estructura-función de esta familia. En este trabajo se encontraron tres posibles proteínas ACR2 de Lupinus albus, Lupinus angustifolius y Lupinus luteus, las cuales contenían el domino de rodanasa y ACR2, además de tener la huella HC(X)5R. Se obtuvieron modelos tridimensionales de los monómeros y dímeros de cada una de las tres secuencias. Los modelos obtenidos son de buena calidad y pueden ser usados para llevar a cabo un análisis estructura-función de la familia ACR2.