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dc.rights.licensehttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0es_MX
dc.creatorCarlos Alberto Rangel Alfaro-
dc.date.accessioned2020-05-29T15:15:29Z-
dc.date.available2020-05-29T15:15:29Z-
dc.date.issued2011-08-01-
dc.identifier.urihttp://repositorio.ugto.mx/handle/20.500.12059/1971-
dc.description.abstractLa α-glucosidasa II participa en la ruta de la N-glicosilación de proteínas. En Candida albicans se ha aislado un polipéptido soluble de 47 kDa con actividad de α-glucosidasa II; sin embargo, análisis bioinformáticos indican que la enzima nativa pudiera tener un peso molecular de 100 kDa. En este trabajo se estudió el efecto de inhibidores de proteasas sobre la distribución intracelular de la α-glucosidasa II. Se demostró que la distribución intracelular no fue afectada significativamente, pero la actividad de la α-glucosidasa II estuvo asociada a una proteína de 83 ó 47 kDa en ausencia o presencia de inhibidores de proteasas, res-pectivamente. La enzima soluble de 83 kDa se purificó por métodos convencionales y se demostró que presenta características bioquímicas similares a la enzima de 47 kDa. Estos datos confirmaron que la proteína de 83 kDa es una α-glucosidasa II y sugieren que es precursora de la enzima de 47 kDa previamente descritaes_MX
dc.language.isospaes_MX
dc.publisherUniversidad de Guanajuatoes_MX
dc.relationhttps://doi.org/10.15174/au.2011.20-
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccesses_MX
dc.sourceActa Universitaria: Multidisciplinary Scientific Journal. Vol. 21 Num 2 (2011)es_MX
dc.titleAislamiento y caracterización bioquímica de la α-glucosidasa II del hongo patógeno Candida albicanses_MX
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/articlees_MX
dc.subject.ctiinfo:eu-repo/classification/cti/2es_MX
dc.subject.keywordsCandida albicanses_MX
dc.subject.keywordsN-glicosilaciónes_MX
dc.subject.keywordsα-glucosidasa IIes_MX
dc.subject.keywordsProcesamiento proteolíticoes_MX
dc.subject.keywordsCandida albicans-
dc.subject.keywordsN-linked glycosylation-
dc.subject.keywordsα-glucosidase II-
dc.subject.keywordsProteolytic processing-
dc.type.versioninfo:eu-repo/semantics/publishedVersiones_MX
dc.creator.twoHECTOR MANUEL MORA MONTES-
dc.creator.threeALBERTO FLORES MARTINEZ-
dc.creator.fourARTURO FLORES CARREON-
dc.creator.idtwoinfo:eu-repo/dai/mx/cvu/38968es_MX
dc.creator.idthreeinfo:eu-repo/dai/mx/cvu/210368es_MX
dc.creator.idfourinfo:eu-repo/dai/mx/cvu/185es_MX
dc.description.abstractEnglishAlpha-glucosidase II participates in N-linked glycosylation of proteins. A soluble 47 kDa α-glucosidase II has been previously isolated from C. albicans; however, bioinformatics analysis indicate that native enzyme has a molecular mass of 100 kDa. In this study we assessed the effect of protease inhibitors on intracellular distribution of α-glucosidase II. Despite there was not a significant change in the enzyme distribution, α-glucosidase II activity was associated to a 83 or 47 kDa polypeptide in absence or presence of inhibitors, respectively. Soluble 83-kDa protein was purified by conventional methodology and its biochemical characteristics were similar to those reported for the 47 kDa enzyme. Thus, these results indicated the 83 kDa protein is an α-glucosidase II and also suggested it is a precursor of the 47 kDa enzyme previously reported.-
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