Please use this identifier to cite or link to this item:
http://repositorio.ugto.mx/handle/20.500.12059/2541
Full metadata record
DC Field | Value | Language |
---|---|---|
dc.rights.license | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0 | es_MX |
dc.creator | Leticia Caudillo Ortega | - |
dc.date.accessioned | 2020-09-07T18:50:02Z | - |
dc.date.available | 2020-09-07T18:50:02Z | - |
dc.date.issued | 2015 | - |
dc.identifier.uri | http://repositorio.ugto.mx/handle/20.500.12059/2541 | - |
dc.description.abstract | Las lacasas son enzimas producidas por algunos hongos que pertenecen a la familia de las enzimas multicobre oxidasas. Estas enzimas tienen la capacidad de degradar a la lignina, un componente estructural de paredes vegetales. Estas familias de oxidasas se han empleado en múltiples usos en la industria y se ha propuesto su uso como biosensores y en procesos de biorremediación por su capacidad para degradar una amplia variedad de compuestos similares a la lignina tanto fenólicos como no fenólicos. En el grupo de trabajo se han investigado la actividad de lacasa de un hongo lignolítico denominado H2DP traída de la sierra Santa Rosa en Guanajuato, sobre colorantes industriales. En el presente trabajo se creció este hongo en All-Bran® para inducir la secreción de lacasas, se determinó el perfil proteico y se estudió la degradación de colorantes microbiológicos empleados en tinciones celulares adicionados a estos cultivos. En el perfil electroforético se observó una banda de aproximadamente 30 kDa que corresponde a un PM esperado para las lacasas, además la orceína y cristal violeta fueron degradados por cultivos de H2DP en 72h.. | es_MX |
dc.language.iso | spa | es_MX |
dc.publisher | Universidad de Guanajuato | es_MX |
dc.relation | http://www.jovenesenlaciencia.ugto.mx/index.php/jovenesenlaciencia/article/view/87 | - |
dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | es_MX |
dc.source | Jóvenes en la Ciencia: Verano de la Investigación Científica Vol. 1, No.2 (2015) | es_MX |
dc.title | Aplicación de lacasas producidas por hongos para degradación de colorantes microbiológicos (orceína y cristal violeta) | es_MX |
dc.type | info:eu-repo/semantics/article | es_MX |
dc.subject.cti | info:eu-repo/classification/cti/2 | es_MX |
dc.subject.keywords | Oxidasas | es_MX |
dc.subject.keywords | Inoculación | es_MX |
dc.subject.keywords | Electroforesis | es_MX |
dc.subject.keywords | All-Bran® | es_MX |
dc.subject.keywords | Colorantes | es_MX |
dc.type.version | info:eu-repo/semantics/publishedVersion | es_MX |
dc.creator.two | Rosa María García Nieto | - |
dc.creator.three | CLAUDIA ERIKA MORALES HERNANDEZ | - |
dc.creator.idthree | info:eu-repo/dai/mx/cvu/48969 | es_MX |
dc.description.abstractEnglish | Laccases are enzymes produced by some fungi that belong to the family of multi-copper oxidase enzymes. These enzymes have the ability to degrade lignin, a structural component of plant walls. These families of oxidases have been used for multiple uses in industry and their use as biosensors and in bioremediation processes has been proposed due to their ability to degrade a wide variety of phenolic and non-phenolic lignin-like compounds. In the working group, the laccase activity of a lignolytic fungus called H2DP brought from the Sierra Santa Rosa in Guanajuato, on industrial colorants, has been investigated. In the present work, this fungus was grown in All-Bran® to induce laccase secretion, the protein profile was determined and the degradation of microbiological dyes used in cell stains added to these cultures was studied. In the electrophoretic profile, a band of approximately 30 kDa was observed, corresponding to an expected MW for laccases, in addition orcein and crystal violet were degraded by H2DP cultures in 72h. | - |
Appears in Collections: | Revista Jóvenes en la Ciencia |
Files in This Item:
File | Description | Size | Format | |
---|---|---|---|---|
Aplicación de lacasas producidas por hongos para degradación de colorantes microbiológicos (orceína y cristal violeta).pdf | 257.49 kB | Adobe PDF | View/Open |
Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.